ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ СЕРОВОДОРОДА В НЕРВНОЙ СИСТЕМЕ



Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

В обзоре рассматриваются современные данные литературы и результаты собственных исследований, посвященные физиологической и патологической роли нового газомедиатора - сероводорода (H2S) в центральной и периферической нервной системе. H2S синтезируется при помощи трех ферментов: цистатионин р-синтаза, циста-тионин у-лиаза и 3-меркаптопируват сульфтрансфера совместно с цистеин аминотрансферазой. В нервной системе синтез H2S обеспечивает в основном фермент цистатионин р-синтаза и его высокий уровень экспрессии наблюдается в эмбриональный и ранний постнатальный период развития организма, что, по-видимому, необходимо для созревания и роста нейрональных сетей, защиты нейронов и астроци-тов в условиях оксидативного стресса. Мутация гена цистатионин р-синтазы у человека приводит к аутосомальным рецессивным метаболическим заболеваниям, ментальной дисфункции, сосудистым поражениям и гипергомоцистеи-немии. Рассматриваются эффекты H2S на ионные каналы, секрецию медиатора как в центральной, так и в периферической нервной системах, участие H2S в патогенезе различных нейродегенеративных заболеваний, а также нейро-протекторное и антиоксидантное действие.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. В Яковлев

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Г. Ф Ситдикова

Казанский (Приволжский) федеральный университет

Список литературы

  1. Reiffenstein R.J., Hulbert W.C., Roth S.H. Toxicology of hydrogen sulfide. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1992; 32; 109-34.
  2. Savage C., Gould D.H. Determination of sulfides in brain tissue and rumen fluid by ion-interaction reversed-phase high-performance liquid chromatography. J. Chromatograph. 1990; 526: 540-5.
  3. Zhou C.F., Tang X.Q. Hydrogen sulfide and nervous system regulation. Chin. Med. J. (Engl). 2011; 124(21): 3576-82.
  4. Wang R. Physiological implications of hydrogen sulfide: A Whiff exploration that blossomed. Physiological reviews. 2012; 92(2): 791-896.
  5. Wang R. Gasotransmitters: growing pains and joys. Trends Biochem. Sci. 2014; 39(5): 227-32.
  6. Ситдикова Г.Ф., Зефиров А.Л. Газообразные посредники в нервной системе. Росс. Физиол. журнал им. И.М. Сеченова. 2006; 97(7): 872-882.
  7. Ситдикова Г.Ф., Зефиров А.Л Сероводород: от канализаций Парижа к сигнальной молекуле. Природа. 2010; 9:29-37.
  8. Sitdikova G.F., Weiger T.M., Hermann A. Hydrogen sulfide increases calcium-activated potassium (BK) channel activity of rat pituitary tumor cells. Pflugers Arch - Eur. J. Physiol. 2010; 459:389-97.
  9. Ситдикова Г.Ф., Яковлев А.В., Одношивкина Ю.Г. и соавт. Влияние сероводорода на процессы экзо- и эндоцитоза синаптических везикул в двигательном нервном окончании лягушки. Нейрохимия. 2011; 28(4): 1-7.
  10. Khaertdinov N.N., Ahmetshina D.R., Zefirov A.L. et al. Hydrogen Sulfide in Regulation of Frog Myocardium Contractility. Biochemistry (Moscow). 2013; 7(1): 52-57.
  11. Хаертдинов Н.Н., Герасимова Е.В., Ситдикова Г.Ф. АТФ-зависимые К+-каналы как мишень действия сероводорода в миокарде лягушки. Естественные науки. 2012; 1(38): 210-213.
  12. Шафигуллин М.У., Зефиров Р.А., Сабируллина Г.И., и соавт. Эффекты донора сероводорода на спонтанную сократительную активность желудка и тощей кишки крысы. БЭБИМ. 2014; 157(3): 275-279.
  13. Sitdikova G.F., Zefirov A.L. Gasotransmitters in Regulation of Neuromuscular Transmission. In: Hermann A., Sitdikova G., Weiger T., editors. Gasotransmitters: Physiology and Pathophysiology. Springer; 2012, p 139-161.
  14. Яковлев А.В., Ситдикова Г.Ф., Зефиров А.Л. Внутриклеточные пресинаптические механизмы эффектов оксида азота (II) в нервно-мышечном соединении лягушки. Нейрохимия. 2005; 22(1): 81-7.
  15. Abe K., Kimura H. The possible role of hydrogen sulfide as an endogenous neuromodulator. J. Neuroscience. 1996; 16: 1066-71.
  16. Kimura H., Nagai Y., Umemura K. et al. Physiological roles of hydrogen sulfide: synaptic modulation, neuroprotection, and smooth muscle relaxation. Antioxid Redox Signal. 2005; 7: 795-803.
  17. Shibuya N., Tanaka M., Yoshida M. et al. 3-Mercaptopyruvate sulfurtransferase produces hydrogen sulfide and bound sulfane sulfur in the brain. Antioxid. Redox Signal. 2009; 11: 703-14.
  18. Kombian S.B., Reiffenstein R.J., Colmers W.F. The actions of hydrogen sulfide on dorsal raphe serotonergic neurons in vitro. J. Neurophysiol. 1993; 70: 81-96.
  19. Gerasimova E.V., Sitdikova G.F., Zefirov A.L. Hydrogen sulfide as an endogenous modulator of mediator release in the frog neuromuscular synapse. J. Neurochemical. 2008; 2(1): 120-6.
  20. Sitdikova G.F., Gersimova E.V., Khaertdinov N.N. et al. Role of cyclic nucleotides in effects of hydrogen sulfide on mediator release in frog neuromuscular junction. J. Neurochemical. 2009; 3(4): 282-7.
  21. Sitdikova G.F., Yakovlev A.V., Odnoshivkina Y.G. et al. Effects of Hydrogen sulfide on the exo- and endocytosis of synaptic vesicles in frog motor nerve endings. J. Neurochemical. 2011; 5(4): 245-50.
  22. Герасимова Е.В., Яковлева О.В., Зефиров А.Л. и соавт. Роль рианодиновых рецепторов в эффектах сероводорода на освобождение медиатора из двигательного нервного окончания лягушки. БЭБИМ. 2013; 155(1): 14-16.
  23. Mitrukhina O.B., Yakovlev, A.V., Sitdikova G.F. The Effects of Hydrogen Sulfide on the Processes of Exo- and Endocytosis of Synaptic Vesicles in the Mouse Motor Nerve Endings. Biochemistry (Moscow). 2013; 7(2): 170-173.
  24. Герасимова Е.В., Ситдикова Г.Ф., Зефиров А.Л. Сероводород как эндогенный модулятор освобождения медиатора в нервномышечном синапсе лягушки. Нейрохимия. 2008; 25(2): 138-45.
  25. Dello Russo C., Tringali G., Ragazzoni E. et al. Evidence that hydrogen sulfide can modulate hypathalamo-pituitary-adrenal axis function: in vitro and in vivo studies in the rat. J. Neuroendocrinol. 2000; 12: 225-33.
  26. Nagai Y., Tsugane M., Oka J. et al. Hydrogen sulfide induces calcium waves in astrocytes. FASEB. 2004; 18: 557-9.
  27. Eto K., Ogasawara M., Umemura K. et al. Hydrogen sulfide is produced in response to neuronal excitation. J. Neuroscience. 2002; 22(9): 3386-91.
  28. Lu, Y., O'Dowd B.F., Orrego H., Israel Y. Cloning and nucleotide sequence of human liver cDNA encoding for cystathionine-y-lyase. Bioch. Bio. Res. Com. 1992; 189; 749-758.
  29. Van der Molen, E.F., Hiipakka M.J., van Lith-Zanders G. Homocysteine metabolism in endothelial cells of a patient homozygous for cystathionine beta-synthase (CS) deficiency. Thromb. Haemost. 1997; 78: 827-833.
  30. Distrutti E., Sediari L., Mencarelli A. Evidence that hydrogen sulfide exerts antinociceptive effects in thegastrointestinal tract by activating K(ATP) channels. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2006; 316: 325-35.
  31. Gadalla J., Moataz M., Snyder S.H. Hydrogen Sulfide as a Gasotransmitter. J. Neurochemistry. 2010; 113(1): 14-26.
  32. Morikawa T., Kajimura M., Nakamura T. et al. Hypoxic regulation of the cerebral microcirculation is mediated by a carbon monoxide-sensitive hydrogen sulfide pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2012; 109: 1293-8.
  33. Shibuya N., Kimura H. Production of hydrogen sulfide from D-cysteine and its therapeutic potential. Frontiers in Endocrinology. 2013; 4: 87-93.
  34. Nagahara N., Ito T., Kitamura H. et al. Tissue and subcellular distribution of mercaptopyruvate sulfurtransferase in the rat: confocal laser fluorescence and immunoelectron microscopic studies combined with biochemical analysis. Histochem. and Cell Biology. 1998; 110(3): 243-250.
  35. Shibuya N., Koike S., Tanaka M., et al. A novel pathway for the production of hydrogen sulfide from D-cysteine in mammalian cells. Nature Communications. 2013; 4: 1366.
  36. Kimura H. Hydrogen Sulfide: From Brain to Gut. Antiox. Redox Signal. 2010; 12(9): 1111-23.
  37. Shen W., McGath M.K., Evande R. et al. A Continuous Spectrophotometric Assay for Human Cystathionine Beta-Synthase. Analytical biochemistry. 2005; 342(1): 103-10.
  38. Robert K., Vialard F., Thiery E. et al. Expression of the cystathionine beta synthase (CBS) gene during mouse development and immunolocalization in adult brain. J. Histochem. Cytochem. 2003; 51: 363-71.
  39. Obeid R., McCaddon A., Herrmann W. The Role of Hyperhomocysteinemia and B-Vitamin Deficiency in Neurological and Psychiatric Diseases. Clinical Chem. Lab. Med. 2007; 45(12): 1590-1606.
  40. Bruintjes J.J., Henning R.H., Douwenga W., van der Zee E.A. Hippocampal Cystathionine Beta Synthase in Young and Aged Mice. Neuroscience letters. 2014; 563: 135-39.
  41. Enokido Y., Suzuki E., Iwasawa K. et al. Cystathionine beta-synthase, a key enzyme for homocysteine metabolism, is preferentially expressed in the radial glia/astrocyte lineage of developing mouse CNS. FASEB. 2005; 19(13): 1854-56.
  42. Lee M., Schwab C., Yu S. et al. Astrocytes produce the antiinflammatory and neuroprotective agent hydrogen sulfide. Neurobiol. Aging. 2009; 30: 1523-34.
  43. Vitvitsky V., Thomas M., Ghorpade A. et al. A functional transsulfuration pathway in the brain links to glutathione homeostasis. J. Biol. Chem. 2006; 281: 35785-93.
  44. Rosenquist T.H., Finnell R.H. Genes, folate and homocysteine in embryonic development. Proc. Nutr. Soc. 2001; 60: 53-61.
  45. Fonnum F., Lock E.A. Cerebellum as a target for toxic substances. Toxicol. Lett. 2000; 112-113: 9-16.
  46. Sajdel-Sulkowska E.M., Xu M., Koibuchi N. Increase in cerebellar neurotrophin-3 and oxidative stress markers in autism. Cerebellum. 2009; 8: 366-72.
  47. Zhao W., Ndisang J.F., Wang R. The modulation of endogenous production of H2S in rat tissues. Can. J. Physiol. Pharmacol. 2003; 81: 848-53.
  48. Kimura H. Physiological role of hydrogen sulfide and polysulfide in the central nervous system. Neurochem. International. 2013; 63(5): 492-7.
  49. Greiner R., Palinkas Z., Basell K. et al. Polysulfides link H2S to protein thiol oxidation. Antioxid. Redox Signaling. 2013; 19(15): 1749-65.
  50. Ishigami M., Hiraki K., Umemura K. et al. A source of hydrogen sulfide and a mechanism of its release in the brain. Antioxid. Redox Signal. 2009; 11: 205-14.
  51. Kimura M. Hydrogen sulfide induces cyclic AMP and modulates the NMDA receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000; 267: 129-33.
  52. Kimura H. Hydrogen sulfide as a neuromodulator. Mol. Neurobiol. 2002; 26: 13-19.
  53. Tang G., Wu L., Wang R. Interaction of Hydrogen Sulfide with Ion Channels Clin. Experim. Pharm. Physiol. 2010; 37(7): 753-63.
  54. Kaila K. Ionic basis of GABAA receptor channel function in the nervous system. Prog. Neurobiol. 1994; 42: 489-537.
  55. Han Y., Qin J., Chang X. et al. Hydrogen sulfide may improve the hippocampal damage induced by recurrent febrile seizures in rats. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005; 327: 431-36.
  56. Bading H., Ginty D., Greenberg M. Regulation of gene expression in hippocampal neurons by distinct calcium signaling pathways. Science. 1993; 260: 181-6.
  57. Dani J.W., Chernjavsky A., Smith S.J. Neuronal activity triggers calcium waves in hippocampal astrocyte networks. Neuron. 1992; 8; 429-40.
  58. Parri H.R., Gould T.M., Crunelli V. Spontaneous astrocytic Ca2+ oscillations in situ drive NMDAR-mediated neuronal excitation. Nat. Neurosci. 2001; 4: 803-812.
  59. Nagai Y., Tsugane M., Oka J., Kimura H. Hydrogen sulfide induces calcium waves in astrocytes. FASEB. 2004; 18: 557-9.
  60. Garcia-Bereguiain M., Samhan-Arias A., Martin-Romero F., et al. Hydrogen sulfide raises cytosolic calcium in neurons through activation of L-type Ca2+ channels. Antioxid. Redox Signal. 2008; 10: 31-42.
  61. Austgen J.R., Hermann G.E., Dantzler H.A. et al. Hydrogen Sulfide Augments Synaptic Neurotransmission in the Nucleus of the Solitary Tract. J. Neurophysiol. 2011; 106(4): 1822-32.
  62. Kawabata A., Ishiki T., Nagasawa K. et al. Hydrogen sulfide as a novel nociceptive messenger. Pain. 2007; 132: 74-81.
  63. Gutierrez-Martin Y., Martin-Romero F.J., Henao F., et al. Alteration of cytosolic free calcium homeostasis by SIN-1: High sensitivity of L-type Ca2 + channels to extracellular oxidative / nitrosative stress in cerebellar granule cells. J. Neurochem. 2005; 92: 973-89.
  64. Kombian B., Reiffenstein R.J., Colmers F. The Actions of Hydrogen Sulfide on Dorsal Raphe Serotonergic Neurons In Vitro. J. Neurophysiol. 1993; 70(I): 81-96.
  65. Chen L., Zhang J., Ding Y., Li H. et al. K(ATP) channels of parafacial respiratory group (pFRG) neurons are involved in H2S-mediated central inhibition of respiratory rhythm in medullary slices of neonatal rats. Brain Res. 2013; 1527: 141-8.
  66. Sitdikova G.F., Fuchs R., Kainz V., et al. Phosphorylation of BK channels modulates the sensitivity to hydrogen sulfide (H2S). Front. Physiol. 2014; 5: 431.
  67. Telezhkin V., Brazier S.P., Cayzac S. et al. Hydrogen sulfide inhibits human BK(Ca) channels. Adv. Exp. Med. Biol. 2009; 648: 65-72.
  68. Hu, S., Xu, W., Miao, X. et al. Sensitization of sodium channels by cystathionine p-synthetase activation in colon sensory neurons in adult rats with neonatal maternal deprivation. Exper. Neurology. 2013; 248: 275-85.
  69. Xu G.Y., Winston J.H., Shenoy M. et al. The endogenous hydrogen sulfide producing enzyme cystathionine-beta synthase contributes to visceral hypersensitivity in a rat model of irritable bowel syndrome. Mol. Pain. 2009; 5: 44.
  70. Warenycia M., Smith K., Blashko C. et al. Monoamine oxidase inhibition as a sequel of hydrogen sulfide intoxication: increases in brain catecholamine and 5-hydroxytryptamine levels. Arch. Toxicol. 1989; 63: 131-136.
  71. Roth S., Skrajny B., Reiffenstein R. Alteration of the morphology and neurochemistry of the developing mammalian nervous system by hydrogen sulfide. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 1995; 2: 379-380.
  72. Skrajny B., Hannah R., Roth S. Low concentrations of hydrogen sulfide alter monoamine levels in the developing rat central nervous system. Can. J. Physiol. Pharmacol. 1992; 70: 1515-18.
  73. Вараксин А.А., Пущина Е.В. Значение сероводорода в регуляции функции органов. Тихоокеанский медицинский журнал. 2012; 2: 27-34.
  74. Patacchini R., Santicioli P., Giuliani S. et al. Hydrogen sulfide (H2S) stimulates capsaicin-sensitive primary afferent neurons in the rat urinary bladder. Br. J. Pharmacol. 2004; 142: 31-34.
  75. LoPachin, R.M., Barbe D.S. Synaptic cysteine sulfhydryl groups as targets of electrophilic neurotoxicants. Toxic. sciences. 2006; 94(2): 240-255.
  76. Partlo L., Sainsbury R., Roth S. Effects of repeated hydrogen sulfide tH2S) exposure on learning and memory in the adult rat. Neurotoxicology. 2001; 22: 177-89.
  77. Solnyshkova T.B. Demyelination of nerve fibers in the central nervous system caused by chronic exposure to natural hydrogen sulfide-containing gas. Bull. of Experimental Biology and Medicine. 2003; 136: 328-32.
  78. Kimura Y., Kimura H. Hydrogen sulfide protects neurons from oxidative stress. FASEB. 2004; 18(10); 1165-7.
  79. Whiteman M., Cheung N., Zhu Y. et al. Hydrogen sulphide: a novel inhibitor of hypochlorous acid-mediated oxidative damage in the brain? Biochem. Biophy. Res. Commun. 2005; 326: 794-798.
  80. Tan S., Schubert D., Maher P. Oxytosis: A novel form of programmed cell death. Curr. Top. Med. Chem. 2001; 1: 497-506.
  81. Cheng-fang, Z., Xiao-quing T. Hydrogen Sulfide and nervous system regulation. Chinese medical journal. 2011; 124: 3576-82.
  82. Kimura Y., Dargusch R., Schubert D. et al. Hydrogen sulfide protects HT neuronal cells from oxidative stress. Antioxid. Redox. Signal. 2006; 8: 661-670.
  83. Vaux D.L., Korsmeyer S.J. Cell death in development. Cell. 1999; 96: 245-254.
  84. Guang-Dong Y., Wang R. H2S and Cellular Proliferation and Apoptosis. Acta pharmacologica Sinica. 2007; 59(2): 133-40.
  85. Qu K., Chen C.P., Halliwell B. et al. Hydrogen sulfide is a mediator of cerebral ischemic damage. Stroke. 2006; 37: 889-893.
  86. Lowicka E., Beltowski J., Hydrogen sulfide (H2S) - the third gas of interest for pharmacologists. Pharmacol. Rep. 2007; 59: 4.
  87. Wang, R. Two's company, three's a crowd: can H2S be the third endogenous gaseous transmitter? FASEB. 2002; 16:17921298.
  88. Skovby F., Gaustadnes M., Mudd H. A revisit to the natural history of homocystinuria due to cystathionine beta-synthase deficiency, Mol. Gen. and Metabol. 2010; 99; 1-3.
  89. Belardinelli M.C., Chabli A., Chadefaux-Vekemans B. et al. Urinary sulfur compounds in Down syndrome. Clin. Chem. 2001; 47: 1500-1.
  90. Kamoun P. Endogenous production of hydrogen sulfide in mammals. Amino Acids. 2004; 26: 243-254

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2014


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: 

Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах