The action of bacillary proteases on matrix metalloproteinases of different cell lines



Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription or Fee Access

Abstract

It was investigated the effect of secreted proteinases Bacillus pumilus 7P belonging to different classes of proteolytic proteins on matrix metalloproteinases of mouse fibroblast (3T3BalbSV40), multipotent mesenchymal stromal and cells Hela-M. Matrix metalloproteinases of all cell lines was inactivated by glutamyl-specific endopeptidase. Subtilisin-like proteinase and adams-like metalloproteinase of B. pumilus did not change the activity of matrix metalloproteinases of differentcell lines.

Full Text

Restricted Access

About the authors

A. A Toymentseva

Kazan (Volga region) Federal University

Y. V Danilova

Kazan (Volga region) Federal University

N. P Balaban

Kazan (Volga region) Federal University

A. M Mardanova

Kazan (Volga region) Federal University

M. R Sharipova

Kazan (Volga region) Federal University

References

  1. Турна А.А., Тогузов Р.Т. Матриксные металлопротеиназы и сердечнососудистые заболевания. Артериальная гипертензия 2009; 5: 532-8.
  2. Libby P., Ridker P., Maseri A. Inflammation and atherosclerosis. Circulation 2002; 105: 1135-47.
  3. Hayden M.R., Tyagi S.C. Arteriogenesis: angiogenesis within unstable atherosclerotic plaques - interactions with extracellular matrix. Curr. Interv. Cardiol. Rep. 2000; 2: 218-27.
  4. Katsuda S., Kaji T. Atherosclerosis and extracellular matrix. Atheroscler. Thromb. 2003; 10: 267-74.
  5. Newby A.C. Dual role of matrix metalloproteinases (matrixins) in intimal thickening and atherosclerotic plaque rupture. Physiol. Rev. 2005; 85: 31.
  6. Гайфуллина Р.Ф., Катина М.Н., Ризванова Ф.Ф. и др. Роль генетического полиморфизма в патогенезе цереброваскулярных заболеваний. Казанский медицинский журнал 2012; 93(4): 663-7.
  7. Galis Z.S., Sukhova G.K., Lark M.W. Increased expression of matrix metalloproteinases and matrix degrading activity in vulnerable regions of human atherosclerotic plaques. Clin. Invest. 1994; 94 (6): 2493-503.
  8. Loftus I.M., Naylor A.R., Goodall S. et al. Increased MMP-9 activity in unstable carotid plaques: A potential role in acute plaque disruption. Stroke 2000; 31(1): 40-7.
  9. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular doning: а laboratory manual, 3 ed. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press; 1989.
  10. Anagnostopolous C., Spizizen J. Requirements for transformation in Bacillus subtilis. J. of Bacteriol. 1961; 81: 741-6.
  11. Люблинская Л.А., Л.А., Хайду И., Баландина Г.Н. П-нитроанилиды пироглутамилпептидов хромогенные субстраты сериновых протеиназ. Биоорг. химия. 1987; 13 (6): 748-53.
  12. Demidyuk I.V., Romanova D.V., Nosovskaya E.A. et. al. Modification of substrate-binding site of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius. Prot. Eng., Des. Selec. 2004; 17 (5): 411-6.
  13. Adams. R. Methods of cell culture for biochemists. New York: Wiley; 1983.
  14. Михайлова Е.О., Марданова А.М., Балабан Н.П. и др. Выделение и характеристика субтилизиноподобной протеиназы Bacillus intermedius, секретируемой рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis AJ73 на разных фазах роста бацилл. Биохимия. 2007; 72(2): 228-35.
  15. Itskovich E.L., Balaban N.P., Mardanova A.M. et. al. Enzymatic properties of thiol-dependent serine proteinase of Bacillus intermedius 3-19. Biochemistry 1997; 62 (1): 49-53.
  16. Leshchinskaya I.B., Shakirov E.V., Itskovitch E.L. et. al. Glutamyl endopeptidase of Bacillus intermedius , strain 3-19. FEBS Lett. 1997; 404 ( 2): 241-4.
  17. Рудакова Н.Л., Балабан Н.П., Данилова Ю.В. и др. Характеристика цинкзависимой эндопептидазы Bacillus intermedius. Биохимия 2010; 75(10): 1462-70.
  18. Herzberg C., Weidinger L., Dorrbecker B. et. al. SPINE: a method for the rapid detection and analysis of protein-protein interactionsin vivo. Proteomics 2007; 7: 4032-5.
  19. Shagimardanova E.I., Toymentseva A.A., Balaban N.P. Draft genome sequence of Bacillus pumilus 7P, isolated from the Soil of the Tatarstan Republic, Russia. Genome Announcements 2014; 2 (3): e00599-14.
  20. Vellanoweth R.L., Rabinowitz J.C. The influence of ribosomebinding-site elements on translational efficiency in Bacillus subtilis and Escherichia coli in vivo. Mol. Microbiol. 1992; 6 (9): 1105-14.
  21. Mikhailova E.O., Mardanova A.M., Balaban N.P. et. al. Purification of a subtilisin-like serine proteinase from recombinant Bacillus subtilis during different phases of growth. Biochemistry 2009; 74(3): 308-15.
  22. Шамсутдинов Т.Р., Балабан Н.П., Марданова А.М. и др. Выделение и характеристика глутамилэндопептидазы Bacillus intermedius, секретируемой рекомбинантным штаммом Bacillus subtilis на разных фазах роста. Биоорганическая химия 2008; 34 (3): 322-6.
  23. Sabirova A.R., Rudakova N.L., Balaban N.P. et. al. A novel secreted metzincin metalloproteinase from Bacillus intermedius. FEBS Lett. 2010; 584(21): 4419-25.
  24. Турна А.А. Диагностическое значение активности матрикс-ной металлопротеиназы 9 (желатиназы В) при остром коронарном синдроме. Артериальная гипертензия 2010; 6: 41-5.
  25. Fukuda D., Shimada K., Tanaka A. et al. Comparison of levels of serum matrix metalloproteinase-9 in patients with acute myocardial infarction versus unstable angina pectoris versus stable angina pectoris. Am. J. Cardiol. 2006; 97(2): 175-80.
  26. Garvin P., Nilsson L., Carstensen J. Circulating matrix metalloproteinase-9 is associated with cardiovascular risk factors in a middle-aged normal population. Oxford J. Med. 2008; 101: 785-91.
  27. Loftus I.M., Naylor A.R., Goodall S. et al. Increased matrix metalloproteinase-9 activity in unstable carotid plaques: a potential role in acute plaque disruption. Stroke 2003; 31: 40-7.
  28. Ardans J., Economou A., Martinson J. et al. Oxidised low density and high density lipoproteins regulate the production of matrix metalloproteinases 1 and 9 by activated monocytes. J. Leukoc. Biol. 2002; 71: 1012-8.
  29. Соловьева Н.И. Основные металлопротеиназы соедини-тельно-тканного матрикса. Биоорганическая химия 1994; 20 (2): 143-52.
  30. Балабан Н.П., Рудакова Н.Л., Шарипова М.Р. Структурные особенности и функциональная значимость метцинкиновых металлоэндопептидаз. Биоорганическая химия 2013; 39 (5): 552-7.
  31. Балабан Н.П., Рудакова Н.Л., Сабирова А.Р. и др. Первая адамализиноподобная микробная металлоэндопептидаза. Биоорганическая химия 2012; 38 (4): 439-48.
  32. Балабан Н.П., Данилова Ю.В., Шамсутдинов Т.Р. и др. Свойства глутамилэндопептидазы Bacillus pumilus на разных фазах роста рекомбинантного штамма. Биоорганическая химия 2013; 39(1): 46-54.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2014 Eco-Vector


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: 

This website uses cookies

You consent to our cookies if you continue to use our website.

About Cookies